Etiketter

Summa sidvisningar

Leta i den här bloggen

lördag 11 oktober 2014

Glykogeenisyntaasi ja glykogeniini luomassa glykogeeniä. Animaatio gltkogeenin synteesistä

Glykogeenisyntaasi on entsyymi, joka osallistuu glykogeenin biosynteesiin. Entsyymi katalysoi UDP-glukoosimolekyylin liittämistä glykogeeniketjuun α-1,4-glykosidisidoksella. Samalla vapautuu ADP-molekyyli. Glykogeenisyntaasin EC-numero on EC 2.4.1.11 ja CAS-numero 9014-56-6.[1][2]

Jotta glykogeenisyntaasi voisi lisätä glukoosiyksiköitä muodostaakseen polymeerin vaatii se primeerikseen polysakkaridin, joka sisältää vähintään kuusi glukoosiyksikköä. Tämän saa aikaiseksi glykogeniinientsyymi. 
Tärkeä animaalinen varastosokeri  glykogeeni on glukoosin polymeeri ja se toimii nopeasti saatavilla olevan energian lähteenä.
Glykogeenin synteesi alkaa siten, että glykogeniini- niminen peptidi   autoglukosyloituu. Glykogeenisyntaasi pystyy   vain lisäämään siihen  alkupolysakkaridiketjuun  (glykaaniprimeeriin)  sokeria.


Glykogeniinistä on useita isoentsyymejä, joista yleisin on glykogeniini 1 (GYG1) , joka koostuu kahdesta molekyylimassaltaan 37 kDa samanlaisesta alayksiköstä. Tämän isoentsyymin lisäksi kädellisten maksassa esiintyy glykogeniini 2 (GYG2) , joka koostuu kahdesta molekyylimassaltaan 66 kDa olevasta samanlaisesta alayksiköstä. Glykogeniinin kumpikin alayksikkö on katalyyttisesti aktiivinen. Entsyymi siirtää glukoosiyksiköitä UDP-glukoosilta ja liittää ne itseensä tiettyjen tyrosiiniaminohappojen sivuketjuihin muodostaen glykaaniprimeerin. Tyypillisesti glukoosiyksiköitä on tässä primeerissä 5–13. Glykogeniini ei muodosta tätä pidempiä polymeerejä vaan glykogeenin synteesiä jatkaa se toinen entsyymi glykogeenisyntaasi ja glykogeniini muodostaa glykogeenipolymeerin proteiiniytimen. Glykogeniini vaatii toimiakseen mangaani-ioneja. Haaran muodostuksessa toimii branching  enzyme.
https://www.youtube.com/watch?v=9doz-9w1RtI




Glykogeenisyntaasista on kaksi eri muotoa, aktiivinen a-muoto ja inaktiivisempi fosforyloitu b-muoto, jonka eräisiin seriiniaminohappoihin on liittynyt fosforyyliryhmä.

 On useita kinaaseja, jotka fosforyloivat a-muodon b-muodoksi, tällaisia ovat muun muassa glykogeenisyntaasille spesifiset proteiinikinaasi A eli cAMP-riippuvainen proteiinikinaasi ja glykogeenisyntaasikinaasi-3 sekä useampia proteiineja fosforyloiva kaseiinikinaasi 2.

Glykogeenisyntaasikinaasi-3 on entsyymi, joka vastaa seriinin ja treoniinin fosfaattiryhmän kinaasista
GSK-3 paljastui vuonna 2006 Alzheimerin taudin metaboliseksi tekijäksi - GSK-3:n aktivaatio edeltää hermosolujen kuolemaa ja muistihäiriöitä aiheuttavan amyloidiplakin muodostumista.
Nisäkkäillä GSK-3-entsyymin koodaavat perimässä GSK3 Alfa ja GSK3 Beeta -geenit.


www.frontiersin.org Figure 1. Glycogen synthase kinase-3 regulates Wnt and Akt-dependent signaling. Growth factors, including neurotrophins, activate Akt, which phosphorylates, and inhibits GSK-3 allowing activation of downstream effectors to promote cell survival. Both Akt and GSK-3 have multiple targets not shown here for the sake of clarity. Wnts inhibit GSK-3 within the Axin complex stabilizing β-catenin, which activates Wnt target genes, and promotes neurogenesis. Axin-associated GSK-3 is not regulated by N-terminal phosphorylation and is thus distinct from Akt-regulated GSK-3, and both pools are inhibited by lithium. Thus lithium may stimulate neurogenesis by activating Wnt/β-catenin signaling and enhancing cell survival.

 Proteiinifosfataasi 1 -entsyymi aktivoi glykogeenisyntaasia poistamalla fosfaattiryhmiä entsyymistä.
 Se aktivoi glykogeenin synteesiä defosforyloimalla glykogeenisyntaasiin liitettyjä fosfaattiryhmiä ja täten muuttaen sen inaktiivisesta b-muodosta aktiivisempaan a-muotoon.

Insuliini on glykogeenisyntaasikinaasin inhibiittori ja siten aktivoi glykogeenisyntaasin toimintaa. Glykogeenisyntaasin ollessa fosforyloituna myös glukoosi-6-fosfaatti ja ATP kasvattavat sen katalyyttistä aktiivisuutta.
Glykogeenisyntaasin puutos on harvinainen sairaus. Sen seurauksena potilailla on hypoglykemia, johon voi liittyä myös asiduriaa.

Inga kommentarer: