AMP-deaminaasi
Ihmisellä tiedetään neljä AMP-deaminaasin isoentsyymiä. M-isoentsyymiä esiintyy lihaksistossa, L-isoentsyymiä maksassa ja aivoissa ja kahta muotoa E1 ja E2 erytrosyyteissä.[1]
Entsyymi ei ole aktiivinen lihasten ollessa levossa , mutta aktivoituu lihasten pH:n laskiessa ja ATP/AMP-suhteen pienentyessä. Nämä molemmat ilmenevät lihasrasituksen yhteydessä. Lihasrasituksen aikana entsyymi sitoutuu lihasten myosiiniin. Entsyymin katalysoimassa reaktiossa vesi toimii nukleofiilinä ja hyökkää adenosiinimonofosfaatin pyrimidiinirenkaaseen. Tämän jälkeen tapahtuu protoninsiirto vedeltä aminoryhmällä, joka poistuu ammoniakkina. Reaktiota edistävät sinkki-ionit, jotka tekevä vedestä nukleofiilisemman. Adenosiinitrifosfaatti toimii AMP-deaminaasin allosteerisenä aktivaattorina ja entsyymissä on sille sitoutumiskohta. Guanosiinitrifosfaatti ja fosfaatti-ioni ovat AMP-deaminaasin allosteerisia inhibiittoreita.[2][3][4][5]
AMP-deaminaasi on muodostaa yhdessä kahden muun entsyymin, adenylosukkinaattisyntaasin ja adenylosukkinaattilyaasin, kanssa puriininukleotidisyklin. Entsyymin tehtävä on poistaa lihasrasituksen seurauksena muodostuvaa adenosiinimonofosfaattia. Entsyymin tuottama ammoniakki toimii fosfofruktokinaasi-1:n aktivaattorina ja täten stimuloi glykolyysiä. Myös IMP-konsentraation kasvu voi aktivoida glykogeenifosforylaasin toimintaa.[2][3][6]
AMP-deaminaasin puutos
Eräs autosomaalisesti ja resessiivisesti periytyvä mutaatio aiheuttaa AMP-deaminaasin tuotannon vähäisyyttä. Tämä mutaatio on noin prosentilla valkoihoisesta väestöstä. AMP-deaminaasin puutos ilmenee lihaksien voimakkaana kipeytymisenä ja väsymisenä rasituksen jälkeen. Entsyymin vähäisyyden arvellaan olevan eräiden muiden neuromuskulaaristen sairauksien perustana. Maksassa esiintyvän AMP-deaminaasin isoentsyymin puute voi aiheuttaa kihtiä.[1][3][6][7]- Maarit Peippo: Myoadenylaattideaminaasipuutos (MAD-puutos) Väestöliitto. Viitattu 25.6.2011
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar