JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2004 Sep-Oct;28(5):364-71.
The glucose transporter families SGLT and GLUT: molecular basis of normal and aberrant function.
Tiivistelmän suomennosta, Abstract
Glukoosisokeri menee eukaryoottisiin soluihin kahden eri tyyppisen kalvoon liittyneen proteiinikuljettajaperheen välityksellä. Toinen on SGLT, natriumjoniin ( sodium) kytkeytynyt glukoosinkuljettaja ja toinen on GLUT, glukoosin kuljetuksen kiihdyttäjä.
Vuonna 2004 lueteltiin vain kolme SGLT jäsentä ja niistä SGLT1 ja SGLT2 toimivat glukoosin kuljettajina ja SGLT3-tyyppi katsottiin glukoosin sensoriksi. Sensijaan niihin aikoihin tunnettiin 14 GLUT-perheen jäsentä ja ne näyttivät katalysoivan glukoosin kuljetusta. Eri isoformit ilmensivät erilaista substraattispesifisyyttä, erilaisia kineettisiä piirteitä ja ilmenemiskirjoja suoden täten kudoksien spesifisen sopeutumisen glukoosin saantiin geeniexpression säätelyllä. Lisäksi muutamat kuljettajista ( kuten GLUT4 ja GLUT8) säätyivät subsellulaarisesta jakautumasta.
Eräät isotyypit (kuten GLUT2) glukoosin sisäänkuljetuksen ohella näyttävät osallistuvan haiman beetasolun ja muiden solujen glukoosia tunnistavaan järjestelmään, joten sillä on osuutta hormonaalisessa ja neuraalisessa kontrollissa. Koe-eläintutkimusten avulla on osoitettu eräiden isotyyppien (GLUT1 , GLUT2, GLUT4) fysiologisia funktioita.
Usea sokeriaineenvaihdunnan synnynnäinen vika aiheutuu poikkeavuuksista näiden kuljettajaproteiinien geeneissä ( esim glukoosi-galaktoosi malabsorptiosyndroma, Geeni SGLT1) (Glukoosinkuljettajan GLUT1 vajeoireyhtymä) (GLUT2 oireyhtymä Fanconi-Bickel syndroma)
Lisäksi GLUT4 kuljettajan vikatoiminnasta tai vikasäädöstä näyttää johtuvan insuliiniresistenssin oireyhtymää
Vuonna 2004 lueteltiin vain kolme SGLT jäsentä ja niistä SGLT1 ja SGLT2 toimivat glukoosin kuljettajina ja SGLT3-tyyppi katsottiin glukoosin sensoriksi. Sensijaan niihin aikoihin tunnettiin 14 GLUT-perheen jäsentä ja ne näyttivät katalysoivan glukoosin kuljetusta. Eri isoformit ilmensivät erilaista substraattispesifisyyttä, erilaisia kineettisiä piirteitä ja ilmenemiskirjoja suoden täten kudoksien spesifisen sopeutumisen glukoosin saantiin geeniexpression säätelyllä. Lisäksi muutamat kuljettajista ( kuten GLUT4 ja GLUT8) säätyivät subsellulaarisesta jakautumasta.
Eräät isotyypit (kuten GLUT2) glukoosin sisäänkuljetuksen ohella näyttävät osallistuvan haiman beetasolun ja muiden solujen glukoosia tunnistavaan järjestelmään, joten sillä on osuutta hormonaalisessa ja neuraalisessa kontrollissa. Koe-eläintutkimusten avulla on osoitettu eräiden isotyyppien (GLUT1 , GLUT2, GLUT4) fysiologisia funktioita.
Usea sokeriaineenvaihdunnan synnynnäinen vika aiheutuu poikkeavuuksista näiden kuljettajaproteiinien geeneissä ( esim glukoosi-galaktoosi malabsorptiosyndroma, Geeni SGLT1) (Glukoosinkuljettajan GLUT1 vajeoireyhtymä) (GLUT2 oireyhtymä Fanconi-Bickel syndroma)
Lisäksi GLUT4 kuljettajan vikatoiminnasta tai vikasäädöstä näyttää johtuvan insuliiniresistenssin oireyhtymää
- Glucose enters eucaryotic cells via 2 different types of membrane associated carrier proteins, the Na+-coupled glucose transporters (SGLT) and glucose transporter facilitators (GLUT). Three members of the SGLT family function as sugar transporters (SGLT1 and SGLT2) or sensors (SGLT3). The human GLUT family consists of 14 members, of which 11 have been shown to catalyze sugar transport. The individual isotypes exhibit different substrate specificity, kinetic characteristics, and expression profiles, thereby allowing a tissue-specific adaptation of glucose uptake through regulation of their gene expression. Furthermore, some transporters (eg, GLUT4 and GLUT8) are regulated by their subcellular distribution.
- In addition to catalyzing glucose entry into cells, some isotypes (eg, GLUT2) seem to be involved in the mechanisms of glucosensing of pancreatic beta-cells, neuronal, or other cells, thereby playing a major role in the hormonal and neural control. Targeted disruption in mice has helped to elucidate the physiologic function of some isotypes (GLUT1, GLUT2, GLUT4).
- Furthermore, several congenital defects of sugar metabolism are caused by aberrant transporter genes (eg, the glucose-galactose malabsorption syndrome, SGLT1; the glucose transporter 1 deficiency syndrome; and the Fanconi-Bickel syndrome, GLUT2). In addition, a malfunction of glucose transporter expression or regulation (GLUT4) appears to contribute to the insulin resistance syndrome.
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar